问：分子生物学求翻译
- 答：核蛋白NIPP1(蛋白丝氨酸/苏氨酸磷酸酶1的核抑制剂)可与剪接穗兆因子SAP155和CDC5L相互作用，并参与剪接体的组装的最后一步。此外，NIPP1是一种能与蛋白磷酸酶1互作的蛋白，它的羧基端（COOH-端）端片断有 RNase E类似的内切核糖核酸酶活性。b类蛋白EED（胚胎外胚层发育），是已知的一种转录阻遏物，被认为是一个新的NIPP1互作蛋白，对其进行酵母双杂交筛选实验。结果表明：NIPP1只能与全长的EED相手族悔互作用，而两个EED互作结构域被定位在NIPP1蛋白的中间及碳端的1/3蛋白长度区。 NIPP1-EED 互作可通过结合富含 (d)G的核酸到 NIPP1蛋白的中央而加强。
核酸可以降低NIPP1作为一个PP1抑制剂的效力，但是它不能阻止NIPP1-EED-PP1 三聚复合体的形成。 NIPP1 作为一个剪接因子或是一个内切核糖核酸酶时，EED对其没有任何的影响。但是，类似于EED，NIPP1作为一个靶基因的转录阻遏物时， NIPP1 效应是需要EED互作结构域介导的。此外，组蛋白去乙酰化酶2存在于这个NIPP1复合体。我们的数据和毕正 NIPP1 是一种作用EED及相关的染色质修饰酶的DNA靶向蛋白是一致的。 - 答：NIPP1核蛋白(丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶-1抑制剂）与SAP155和CDC5L剪接因子相互作用，并参与进一步剪接体的装配。而且,NIPP1核蛋白是蛋白质磷酸酶-1和NIPP1羧基端片段（该片段能表现出RNA酶E，类似核酸内切酶的活性）的连接体。
酵母的双向杂交试验增加了我们对聚合组蛋白EED的认识，EED是一种已建立的转录抑制因子，它是作为一种新型的NIPP1连接体。
NIPP1只与全长（完整）的EED相互作用，然而，与EDD的相互作用被定位在NIPP1的中央和三分之二处。
NIPP1-EED相互作用在富含鸟嘌呤核苷酸之中央的区域被加强。
核酸也可以作为一种PP1抑制剂削举知弱NIPP1的活性，但是，他绝弊们不会阻止NIPP1-EED-PP1三元复合体的形成。
EED作为一种剪接体或者核酸内切酶对NIPP1的功能没有影响。
然而,就像EED，NIPP1充当一种抑制靶向基因转正宏消录作,NIPP1的效应被EED的相互作用域调控。
同样，组蛋白2是与NIPP1形成的复合体。
我们的数据是根据NIPP1作为一种通过EED连接的DNA靶蛋白，我们的数据也和核染色质修饰相关酶进行了联系。
抱歉，有些术语我也没听说过，可能翻译的较为生硬，希望您结合整个文献参考吧。
谢谢！
问：求一英文文献，病毒载体在疫病防治中的应用
- 答：楼主，在吗？在的hi我告诉我邮箱，给你外文。
问：求助高人帮我翻译一篇分子生物学方面的英文文献
- 答：VDAC2和醛甲确定膜蛋白的K562
细胞表达增加下铁剥夺
摘要：我们已经耐雹表明以前铁剥夺
大大刺激了摄取的非转
铁铁铁柠檬酸的白血病K562细胞
细胞和刺激，这取决于蛋白质的合成。然而，我们没有发现增加任何的表达
众所周知铁转运蛋白（可伐学者等。 （ 2006 ）血
细胞与分子杂志37:95-99 ） 。因此，为了确定
膜蛋白的K562细胞表达增加
铁激粗剥夺下，我们采用了分离
膜蛋白的两相分配制度，
蛋白质分离的高分辨率二维电泳，
计算机鉴别分析，并串联质谱。
采用这些技术，我们确定了两个
蛋白质与统计学上调，即：
醛甲（阿尔明亩镇达）和电压依赖阴离子通道2
（ VDAC2 ） 。该上调醛缩酶A和VDAC2在
K562细胞剥夺下铁也证实了免疫印迹分析。这是第一次当控制
的醛缩酶A和VDAC2水平的铁营养状况的细胞是
证明。
